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[1]石华,戈朝晖,贾伟,等.结核分枝杆菌分泌蛋白MPB64表达纯化[J].宁夏医科大学学报,2011,(08):704-707.
 SHI Hua,GE Zhao-hui,JIA Wei,et al.-[J].Ningxia Medical University,2011,(08):704-707.
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结核分枝杆菌分泌蛋白MPB64表达纯化(PDF)
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《宁夏医科大学学报》[ISSN:1005-8486/CN:64-1029/R]

卷:
期数:
2011年08期
页码:
704-707
栏目:
论著
出版日期:
2012-12-30

文章信息/Info

Title:
-
作者:
石华;戈朝晖;贾伟;马小明;牛宁奎;董辉;王自立;
宁夏医科大学;宁夏医科大学总医院脊柱外科;
Author(s):
SHI Hua1GE Zhao-hui2JIA WeiMA Xiao-ming2NIU Ning-kui1 DONG hui2WANG Zi-li2
1.Ningxia Medical University,Yinchuan 750004; 2.The General Hospital of Ningxia Medical University,Yinchuan 750004
关键词:
结核分枝杆菌MPB64免疫印迹蛋白表达纯化
Keywords:
-
分类号:
R378.91
DOI:
-
文献标志码:
-
摘要:
目的表达并纯化结核分枝杆菌重组蛋白pET32a-MPB64。方法将构建好的表达载体pET32a-MPB64测序后,转化到大肠杆菌BL21(DE3)内。经IPTG诱导,在大肠杆菌BL-21中表达,用SDS-PAGE和免疫印迹分析表达产物并进行蛋白纯化。结果质粒pET32a-MPB64经测序,结果与Geneback中的结核分枝杆菌标准菌株H37RV核苷酸序列基本一致;SDS-PAGE分析表明,该融合蛋白以可溶性的形式表达,其分子质量约为24kDa,蛋白表达量约占菌体总蛋白的20%;该蛋白经MagExtractor-His-tag-磁珠纯化试剂盒纯化后浓度达2.49mg.mL-1;Western-blot结果显示融合蛋白可与抗His-Tag标签的单克隆抗体结合。结论成功得到高纯度的重组目的蛋白pET32a-MPB64,为进一步制备其单克隆抗体奠定了基础。
Abstract:
-

参考文献/References:

-

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备注/Memo

备注/Memo:
【基金】 国家自然科学基金(30960391);宁夏回族自治区自然科学基金(NZ09127)
更新日期/Last Update: 2011-08-20